2014年9月17日 讯 /生物谷BIOON/ --当前西非等国爆发的埃博拉病毒感染已经夺去了2000多人的生命，这就急需科学家们早日阐明该病毒的分子生物学特性来帮助开发出保护性的疫苗或者抗病毒药物来抑制疫情的发展。
近日，刊登在国际杂志Acta Crystallographica Section D Biological Crystallography上的一篇研究论文中，来自弗吉尼亚大学的研究人员揭示了埃博拉病毒负责复制的关键蛋白质的晶体结构，即扎伊尔埃博拉病毒核蛋白的C末端结构域。
研究者表示，埃博拉病毒这种关键蛋白晶体结构的解析揭示了一种三级折叠方式，这对于理解病毒的核衣壳如何装配从而感染细胞提供了一定的帮助，这种晶体结构在RNA病毒世界里是非常特殊的，目前在流感病毒中并未发现这样结构的蛋白质。
和许多相关病毒一样，埃博拉病毒包含有单个负链的RNA，其可以编码7种不同的蛋白质，其中一种就是核蛋白，核蛋白可以同病毒RNA基因组相互作用。在病毒感染的细胞和病毒核衣壳中可以发现大量病毒的蛋白质，研究人员通过X射线晶体学技术对埃博拉病毒RNA编码的7种蛋白质的5种蛋白质进行了结构特性分析，但是至今却并未对核蛋白进行特征性分析。
这项研究中，研究人员利用大肠杆菌作为埃博拉病毒蛋白质生产工厂来制造埃博拉病毒的特殊蛋白质，这就可以帮助研究者鉴别出蛋白质的两个球状结构域及跨越641-739位的氨基酸C末端结构域；该研究也阐明了一种新型埃博拉病毒的蛋白质特性，鉴别出的蛋白质结构域对于病毒的转录及核衣壳的自我装配非常关键，正因为如此，研究团队下一步将对病毒的多种机制进行研究，研究人员希望可以尽快寻找到开发抗病毒药物的新型潜在靶点。
doi:10.1107/S1399004714014710
The structure of the C-terminal domain of the Zaire ebolavirus nucleoprotein
P. J. Dziubanska, U. Derewenda, J. F. Ellena, D. A. Engel and Z. S. Derewenda
Ebolavirus (EBOV) causes severe hemorrhagic fever with a mortality rate of up to 90%. EBOV is a member of the order Mononegavirales and, like other viruses in this taxonomic group, contains a negative-sense single-stranded (ss) RNA. The EBOV ssRNA encodes seven distinct proteins. One of them, the nucleoprotein (NP), is the most abundant viral protein in the infected cell and within the viral nucleocapsid. Like other EBOV proteins, NP is multifunctional. It is tightly associated with the viral genome and is essential for viral transcription, RNA replication, genome packaging and nucleocapsid assembly prior to membrane encapsulation. NP is unusual among the Mononegavirales in that it contains two distinct regions, or putative domains, the C-terminal of which shows no homology to any known proteins and is purported to be a hub for protein-protein interactions within the nucleocapsid. The atomic structure of NP remains unknown. Here, the boundaries of the N- and C-terminal domains of NP from Zaire EBOV are defined, it is shown that they can be expressed as highly stable recombinant proteins in Escherichia coli, and the atomic structure of the C-terminal domain (residues 641-739) derived from analysis of two distinct crystal forms at 1.98 and 1.75 Å resolution is described. The structure reveals a novel tertiary fold that is distantly reminiscent of the -grasp architecture.
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